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          技術支持

          組蛋白的分類及功能簡單介紹

          更新時間:2023-11-06   點擊次數:71次

            組蛋白是構成真核生物染色體的基本結構蛋白,富含帶正電荷的Arg和Lys等堿性氨基酸,等電點一般在pH10.0以上,屬堿性蛋白質,可以和酸性的DNA緊密結合,而且一般不要求特殊的核苷酸序列。

            用聚丙烯酰胺凝膠電泳可以區分5種不同的組蛋白:H1、H2A、H2B、H3和H4。幾乎所有真核細胞都含有這5種組蛋白,而且含量豐富,每個細胞每種類型的組蛋白約6×10個分子。5種組蛋白在功能上分為兩組:

           ?、俸诵◇w組蛋白。包括H2A、H2B、H3和H4。這4種組蛋白有相互作用形成復合體的趨勢,它們通過C端的疏水氨基酸互相結合,而N端帶正電荷的氨基酸則向四面伸出以便與DNA分子結合,從而幫助DNA卷曲形成核小體的穩定結構。這4種組蛋白沒有種屬及組織特異性,在進化上十分保守,特別是H3和H4是所有已知蛋白質中最為保守的。從這種保守性可以看出,H3和H4的功能幾乎涉及它們所有的氨基酸,任何位置上氨基酸殘基的突變可能對細胞都將是有害的。

           ?、贖1組蛋白。其分子較大。球形中心在進化上保守,而N端和C端兩個“臂"的氨基酸變異較大,所以H1在進化上不如核小體組蛋白那么保守。在構成核小體時H1起連接作用,它賦予染色質以極性。H1有一定的種屬及組織特異性。在哺乳類細胞中,組蛋白H1約有6種密切相關的亞型,氨基酸順序稍有不同。在成熟的魚類和鳥類的紅細胞中,H1 為H5取代。有的生物如酵母缺少H1,結果酵母細胞差不多所有染色質都表現為活化狀態。

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